Имуноглобулин лесни ланци. организација на имуноглобулини

Видео: Организација и изразување на имуноглобулин гени 2 тежок ланец WMV V9

V- и C-регион со лесен ланец приближно еднаков во должина. Така, за хуман капа синџирот на V-регионот изградени од делови 107-113 на амино киселина (почнувајќи од N-терминалниот крај на) и на сметката на C-регионот за преостанатите 107 остатоци. На висока гама должина на синџир од V-домени е приближно иста како и регионот C се состои од три линеарно наредени еден зад друг хомологни региони C1, C2, C3 на слични должина, структурно хомологни со C-региони на лесни ланци и еден со друг.
V-регион со лесен Капа и ламбда синџири се разликуваат едни од други, и тие се различни од оние на тешки синџири, додека V-регион на тежок синџир се исти за сите класи.

Видео: имунологија - антитела Соматската (VDJ) рекомбинација јас

меѓу белите дробови синџири, изолирани од различни патолошки имуноглобулини, никој, слично на другите. Се проценува дека различни идиотип варијанти постојат барем неколку илјади. И покрај оваа разновидност, сите варијанти на V-региони на капа синџири, се вклопуваат во три главни подгрупи, разликите помеѓу протеините на секоја подгрупа е мал.
На ист начин, тоа беше можно класифицираат V-регионот на синџирот на ламбда, а во последно време и V-регионот тешки ланци.

амино киселина замена, условена од разликите меѓу V-домени, повеќето од нив се групирани во неколку специфични сајтови - т.н. жаришта. Во лесни ланци, овие хиперваријабилни региони заземаат позиции 25-35, 52-55 и 89-96, додека тешки гама синџир - 31-37, 86-91 и 101 -109. Овие остатоци се очигледно се вклучени во формирањето на активната центар antitelVesma природно во пептид синџири на имуноглобулини локација vnutritsepevyh дисулфид мостови.

Видео: Организација и изразување на имуноглобулин гени 3

Секој од овие форми јамка делови на должина на синџир од околу 60 остатоци, и лево и десно од него, но има 20 остатоци. Така, основниот дел структурна единица синџири е околу 100 остатоци со дисулфид мост. лесни ланци на две од нив и тие се исполнат на V- и C-региони, и нивните четири гама синџири. Во родниот синџири секој од овие делови е минимизиран во посебен, релативно независни компактен globule домен (Putman, 1969).

Кој може да се смета за докажана шема IgG молекули структура, предложени од страна Porter (Портер, 1973). Според оваа шема, молекулата е изграден од L- и H-синџири се приклучи mszhtsepevymi ди-сулфид мостови. Кога протеолиза (на пример, трипсин или papaino.m), како што е прикажано од страна на Портер молекула се распаѓа во три парчиња, од кои две се идентични со едни со други и да имаат активност на антителото (Fab-фрагменти). Тие се состојат од лесен синџир и тежок ланец половина. На третиот фрагмент (Fc) се состои од C-терминалниот половината од тешки ланци.
Број на врски помеѓу тешки ланци се движи и различни поткласи на човечки IgG е од две до пет.

IgA се наоѓа во две форми: - мономер слични на молекула IgG, и полимер, се изградени од две или повеќе мономерни единици. Макроглобулин IgM изградени од пет мономерни субединици слична на молекула IgG.

Видео: Што е имуноглобулин G? Што значи имуноглобулин Г значи? Имуноглобулин G значење

Помеѓу различни во специфичноста антитела, кои припаѓаат на иста класа (подкласа) и типот на исклучително тешко да се открие какви било разлики во особините освен за нивната способност да се реагира со антигени. Така, на различни антигени, антитела структура е многу сличен, освен една мала област во која тие се во директен контакт со антигенски детерминанти.

антигени Истото може да се менува супстанции (протеини, полисахариди, синтетички хемикалии), кои имаат многу различни конфигурација и се чини дека се наоѓа во многу различни начини антигенски детерминанти.